Основные функции белков
В живом организме постоянно происходит распад и непрерывное воспроизведение внутриклеточных структурных элементов и самих клеток. Это противоположно направленные процессы, единство которых и составляет сущность жизни, протекают в организме очень интенсивно. В течение жизни организма некоторые клетки успевают смениться многократно. Установлено, что белки человеческого организма в течение жизни обновляются около 200 раз. Для обновления 50% всего имеющегося белка в теле взрослого человека требуется 80 дней, 50% белка печени и крови заменяются в течение 10 дней, этот же процесс в мышцах и коже человека идет 158 дней.
Отсюда становится понятным, что регулярное поступление и организм белков, способных непрерывно и в достаточной мере Восполнять происходящие в нем белковые потери, является необходимым и решающим фактором обеспечения нормальной жизнедеятельности организма.
Белки в организме выполняют самые разные биологические функции, каждая из которых осуществляется конкретными, приспособленными для этих целей (специфическими) молекулами белков.
Одна из важнейших функций белковых молекул — пластическая. Белки — незаменимый строительный материал. Все клеточные мембраны и мембраны субклеточных структур содержат белок, роль которого здесь многообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины их массы, эти белки образуют своего рода каркас, в котором как бы «вмонтированы» ферментные блоки. Большую группу структурных белков образуют соединительно-тканые белки, участвующие в формировании такого важного качественного показателя мяса, как его консистенция. Они имеют прямое отно-шение и к формированию пищевой ценности белков, во многом определяя степень перевариваемости белков мяса в целом.
Другая важная функция белков — каталитическая. В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций, биологическая эффективность которых осуществляется благодаря присутствию особых биологических катализаторов — ферментов, представляющих собой специфические белки.
Например, велика роль ферментов в процессе созревания мяса и рыбы. От активности этих ферментов во многом зависят общее направление и скорость протекания катаболических процессов в мясе при его хранении и переработке.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. У некоторых беспозвоночных такую же роль играет сходный по действию белок гемоцианин. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — ми-оглобин. Этот белок играет решающую роль в процессе «созревания» мяса, формируя его цвет: поскольку животные после убоя хорошо обескровливаются, цвет мяса в этот период определяется главные образом миоглобином и его производными. Белки сыворотки крови — альбумины — способствуют переносу жирных кислот, а бета-липопротеид переносит липиды.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов (у простейших сократительную функцию выполняет динеин). Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из многочисленных параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген— питательное вещество, неорганические соли и многие цругие вещества, в том числе кальций.
Электрический импульс, возникший в двигательном нерве, имзывает резкое увеличение проницаемости мембран, освобождает ионы кальция. Катионы Са++ активизируют распад АТФ, которая служит непосредственным источником энергии для функции сократительных белков. Акт мышечного сокращения заключается в следующем: актин и миозин в мышечных волокнах расположены параллельно и только частично перекрываются в состоянии покоя. При сокращении происходит более глубокое проникновение актина в миозин, т.е. скольжение нитей одного белка вдоль другого, без изменения их собственной длины. Подсчитано, что сила мышечного сокращения составляет 3,5 кг на 1 см2 поперечного сечения мышц. В процессе посмертного окоченения мышц происходят необратимые физико-химические изменения мышечной ткани. Этот процесс имеет исключительно важное значение для технологии приготовления пищи, поскольку послеубойное окоченение отрицательно влияет на важнейшие качественные показатели мяса. Можно сказать, что многие существующие методы обработки и режимы хранения мяса предлагались для того, чтобы избежать или хотя бы ослабить отрицательное влияние окоченения на качество мяса.
Белки образуют комплексы с другими нутриентами и это свидетельствует еще об одной функции белка —запасной. Например, металлопротеиды (глобулин, гемоглобин) содержат железо, церуплазмин — медь. Депонируется, т.е. откладывается про запас, железо в селезенке в виде комплекса с белком ферритином. При постоянном распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в виде ферритина. Железа в ферритине может содержаться до 23%. По мере надобности для синтеза нового гемоглобина железо берется из этого своеобразного депо.
Важная роль принадлежит гормонам. Значение этой регуляторной функции белков трудно переоценить. Гормоны — это биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен иеществ. Гормоны выделяются в ничтожно малых количествах, но их действия всегда точно направлены и высокоэффективны. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Он снижает содержание сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, т. е. способствует ее переходу из крови в клетку. В связи с нормальной работой инсулина уровень сахара в крови поддерживается постоянным. При недостатке инсулина содержание сахара в крови увеличивается, сахар выделяется с мочой — развивается сахарный диабет. У инсулина есть и другие функции: он способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, активирует фермент глюкокиназу, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Кроме инсулина, имеются гормоны гипофиза (гормон роста, гормон пигментации — интермедии, вазопрессин, подавляющий мочеобразование и повышающий кровяное давление), гормоны щитовидной железы (тиреоглобулин) и другие.
Описание функций белков и их роли в живом организме было бы далеко не полным, если не остановиться на защитной функции белка. Давно известно, что жизненно важные органы и ткани покрыты плотным жировым слоем. Жир обладает свойством теплоизолятора, защитника от механических повреждений органа, питательного вещества, аккумулировавшего большую энергию. Оказалось, что в ряде случаев на уровне клетки сходными функциями наделен белок. Известно, что нуклеиновая кислота вирусной частицы окружена плотной белковой оболочкой. Функции этого белка многообразны, но защита генетического материала вирусной частицы от повреждающего действия ферментов — одна из самых главных. Белок окружает вирусную нуклеиновую кислоту до тех пор, пока она не проникнет в клетку. После этого в защитной роли белка уже нет необходимости.
С ДНК в хромосомах связаны гистоны — сильноосновные белки, имеющие молекулярные массы от 10 до 21 тыс. и положительный заряд. Это делает комплекс ДНК с белком особенно прочным.
В последнее время представления о защитной роли белков существенно расширились, и отрасль знаний, изучающая защитную реакцию организма от всего чужеродного, названа иммунологией. Человек, перенесший оспу, приобретает иммунитет, т.е. он не заболевает оспой до конца своей жизни. Это происходит потому, что в организме на вирус оспы выработались специальные белки — антитела, способные защитить организм именно от этого заболевания. Антитела представляют собой белки с защитными функциями, относящиеся к фракции гамма-глобулинов сыворотки крови. А чужеродные белки, вирусы или полисахариды, вызывавшие при попадании в организм образование антител, называют антигенами. И антителах есть специфические участки, способные к связыванию с антигеном, с какими-то его структурными группировками. Антитела высоко специфичны в отношении чужеродных веществ. Они не образуют комплекс антиген— антитело с другими белками. Даже одинаковые в функциональном отношении и очень близкие по молекулярной массе и особенностям структуры белки не идентичны в иммунологическом отношении.
Некоторые белки токсичны. Такие белки обнаружены в яде змей, насекомых, в растениях, у микроорганизмов. Так, токсины змей, скорпиона являются нейротоксинами, т.е. препятствуют передаче нервного импульса, взаимодействуя со специфическими белками нервной ткани. При сравнительном рассмотрении разных токсических белков выяснилось их общее свойство— наличие многих дисульфидных мостиков в третичной структуре молекулы. Но есть и токсины, молекулярные массы, аминокислотный состав и третичная структура которых существенно отличаются.
В последнее время в особую группу выделены белки с рецепторной функцией. Какова же их роль в организме? Есть доказательства, что многие гормоны, активно влияющие на обмен веществ, не проникают в клетку, а связываются со специфическими белками, находящимися на поверхности клеточных мембран. Это способствует передаче гормонального влияния внутрь клетки. Такие белковые рецепторы обнаружены для инсулина, глюкагона, адреналина и др. Считается, что белок-рецептор, находящийся на наружной мембране, одним концом контактирует с гормоном, а другим — с ферментом на внутренней мембране. После связывания с гормоном конфигурация рецепторного белка изменяется, что, в свою очередь, переводит фермент внутри клетки из неактивного и активное состояние. Не исключено, что гормон может проникать в клетку в виде гормон-белкового комплекса, связавшись предварительно с белком-рецептором. Количество рецепторных белков па поверхности клеток велико. Например, на жировой клетке содержится около 160 тыс. рецепторных участков для инсулина. Из вкусовых рецепторных белков наиболее изучен сладкочувствительный белок. Он имеет молекулярную массу около 150 тыс. и содержит большой процент дикарбоновых аминокислот. Этот белок способен связывать моно- и дисахариды, передавая информацию
о них в центральную нервную систему.
Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. К таким белкам относится, например, овомукоид куриного яйца.
Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них нейропептиды, регулирующие важнейшие жизненные процессы: память, сон, боль, чувство страха, тревоги.
Белки выполняют в организме еще и энергетическую функцию, однако по сравнению с углеводами и жирами она выражена в меньшей степени.
Таким образом, в процессе обмена веществ, благодаря своему поистине всеобъемлющему участию в жизненно важных процессах, белок непрерывно расходуется. Следовательно, для обеспечения важнейших физиологических функций организма человека и животных, их жизнедеятельности, необходимо доставлять белок с пищей.
